酶

　　一、酶的分子结构与功能

　　1.酶的分子组成

　　(1)单纯酶：仅由氨基酸残基构成。

　　(2)结合酶：由蛋白质和非蛋白质组成，全酶=酶蛋白+辅助因子。辅助因子包括小分子有机化合物（维生素或维生素类物质）和金属离子 。

　　①辅酶：与酶蛋白以非共价键 疏松结合，可用透析等简单方法分离;

　　②辅基：与酶蛋白以共价键 牢固结合，不能用透析等简单方法分离。主要作用：参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。金属离子多为酶的辅基。常见的有K+、Na+、Mg2+等。

　　2.酶的活性中心

　　酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团，其组成特定空间结构区域，该区域称酶的活性中心。活性中心的必需基团有两种：结合基团(结合底物，形成底物——酶复合物)及催化基团(影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物转化为产物)。对结合酶来说，辅酶或辅基也参与活性中心的组成 。

　　二、酶促反应的特点

　　1.酶与普通催化剂的共同特点

　　反应前后的质和量不变;只催化热力学允许的反应;只能加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点

　　2.酶促反应的特点

　　(1)高效性：降低反应的活化能

　　(2)特异性

　　(3)可调节性

　　三、酶促反应动力学

　　1.底物浓度对反应速度的影响

　　底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比;底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓;当底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，反应速度不再增加。

　　(1)米-曼方程式：简称米氏方程

　　ν=Vmax[S]/(Km+[S])， [S]为底物浓度 。

　　(2)Km与Vmax的意义：①Vmax为最大反应速度，是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶总浓度成正比。②K m 为米氏常数，等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度 。③Km为酶的特征性常数，与酶的浓度无关。单位为mmol/L。④Km可表示酶与底物的亲和力。Km值大，酶与底物的亲和力低。

　　2.酶浓度对反应速度的影响

　　当底物浓度远大于酶浓度，使酶达饱和时，反应速度与酶浓度的变化近似成正比关系。

　　3.温度、pH值对反应速度的影响

　　升高温度可加快酶促反应速度，同时也会加速酶蛋白变性，酶促反应速度降低。酶促反应速度最快时的环境温度称为该酶促反应的最适温度。酶促反应速度最快时的环境pH称为酶促反应的最适pH。

　　4.抑制剂对反应速度的影响

　　能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的抑制剂。抑制剂与酶活性中心内、外的必需基团结合而抑制酶的活性。包括：

　　(1)不可逆性抑制作用：抑制剂以共价键 与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活 ，不能用透析超滤等简单方法去除。

　　(2)可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键 与酶或酶-底物复合物疏松结合，利用透析或超滤等简单方法可除去其抑制，使酶恢复活性。包括竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。

　　竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间产物，抑制酶的活性。增加底物浓度，可减弱竞争性抑制剂的抑制作用。竞争性抑制存在时V max 不变、K m 值增大。 如丙二酸与琥珀酸的结构相似，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。

　　磺胺类药物的作用机制：细菌核苷酸的合成需要FH4, FH4由FH2还原生成。FH2可在二氢叶酸合成酶作用下以对氨基苯甲酸、蝶呤、谷氨酸为底物合成。磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，能作为二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，阻断FH2合成。细菌因核苷酸与核酸的合成受阻而生长繁殖减弱。

　　四、酶的调节

　　1.酶活性的调节

　　(1)酶原与酶原激活：酶的无活性前体，称为酶原 。酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活，实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程 。意义：消化管内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官不受酶的破坏，且保证酶在特定部位发挥作用。酶原还可以视为酶的储存形式，如凝血酶和纤溶酶等以酶原形式存在。

　　(2)变构调节与变构酶：变构效应剂与酶活性中心外的调节部位非共价可逆地结合，使酶发生构象及催化活性改变。这一方式称为变构调节。受变构调节的酶称变构酶。

　　以变构酶反应速度对底物浓度作图，其动力学曲线为“S”形曲线。变构酶通常是代谢过程中的关键酶。 酶的变构调节属酶活性的快速调节。

　　(3)酶的共价修饰调节：某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性，这一调节酶活性的方式称为酶的共价修饰。酶的共价修饰以磷酸化修饰最为常见 。酶的共价修饰属于体内酶活性快速调节的另一种重要方式。

　　2.含量的调节

　　(1)酶蛋白合成的诱导与阻遏：能促进酶蛋白的基因转录，增加酶蛋白生物合成的物质称为诱导剂，反之为阻遏剂。某些内源底物、反应产物、激素或外源药物等可作为诱导剂或阻遏剂。这种调节酶活性的方式属于酶活性的缓慢而长效的调节方式。

　　(2)酶的降解调控：减低或加快酶蛋白的降解速度，也可使细胞酶含量增多或减少。

　　3.同工酶　指催化相同的化学反应，但酶的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。

　　如，乳酸脱氢酶(LDH)共有5种同工酶，其中心肌中主要是LDH1，肝脏中主要是LDH5

　　Km值是指反应速度为0.5Vmax时的

　　A.酶浓度

　　B.底物浓度

　　C.抑制剂浓度

　　D.激活剂浓度

　　E.产物浓度

　　『正确答案』B

　　下列关于酶结构与功能的描述，正确的是

　　A.酶只在体内发挥作用

　　B.酶的催化作用与温度无关

　　C.酶能改变反应的平衡点

　　D.酶能大大降低反应的活化能

　　E.酶的催化作用不受控制

　　『正确答案』D

　　有关酶原激活的概念，正确的是

　　A.初分泌的酶原即有酶活性

　　B.酶原转变为酶是可逆反应过程

　　C.无活性酶原转变为有活性酶

　　D.酶原激活无重要生理意义

　　E.酶原激活是酶原蛋白质变性

　　『正确答案』C

　　关于酶分子组成的叙述，错误的是

　　A.单纯酶仅有氨基酸残基构成

　　B.结合酶由蛋白质和非蛋白质构成

　　C.辅酶与酶蛋白以非共价键疏松结合，可用透析等简单方法分离

　　D.辅基与酶蛋白以共价键牢固结合，不能通过透析等简单方法分离

　　E.辅助因子参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子等一些基团

　　『正确答案』E

　　下列关于酶活性中心的叙述，正确的是

　　A.所有酶都有活性中心

　　B.所有酶的活性中心都有辅酶

　　C.所有酶的活性中心都有金属离子

　　D.酶的必需基团都位于活性中心之内

　　E.所有的抑制剂都作用于活性中心

　　『正确答案』A